Enzimek

EnzimekAz enzimek a szervezetben lejátszódó folyamatok reakciósebességét növelő anyagok, biokatalizátorok. Mint minden katalizátor, az enzimek is csak olyan folyamatok lejátszódását segítik elő, amelyek egyébként is végbemennének, de a reakció lényegesen lassabban játszódna le. Az enzimek az aktiválási energiát csökkentik, így az enzimeket biokatalizátoroknak tekinthetjük.

Az enzimek tulajdonságai

Minden enzim fehérje, emiatt működésük erősen függ a hőmérséklettől és a pH-tól, mindegyikre jellemző egy hőmérséklet- és pH-optimum. Az optimális pH rendszerint az 5-9 tartományba esik, de pl. a gyomorban termelődő emésztőenzim, a pepszin esetében ez 2 körüli. Az optimális hőmérséklet általában 37-40 °C környékén van.

A magasabb hőmérséklet növeli a reakciósebességet, de ha túl magas, az az enzimek denaturálódását okozza.

Az enzimfehérjék térbeli szerkezete az, ami lehetővé teszi a reagáló anyagokkal való kapcsolat kialakítását, azok megkötését. A fehérjék ezen részét nevezzük aktív centrumnak.

Az enzimek specifikusak, csak egy adott vegyület (vagy vegyületcsoport, a szubsztrát) adott reakcióját katalizálják, amely képes a kérdéses fehérje térszerkezetéből és enzimekenergetikai viszonyából adódóan ahhoz kapcsolódni az ún. aktív centrumon.Bizonyos enzimeknek aktivátorokra van szüksége a működéshez. Ilyen aktivátorok lehetnek bizonyos kationok, például a magnézium, cink, kalcium, kobalt.

Az enzimek csoportosítása: Az enzimek egy része egyszerű fehérje, ami önmagában is képes katalizátorként működni (egyszerű enzimek), más részüknek viszont szüksége van valamilyen kiegészítő anyagra (összetett enzimek). Ez lehet lehet valamilyen szerves vegyület vagy fémion (gyakori pl. a cink) vagy valamilyen nem fehérje természetű csoport, például vitamincsoport (pl. a [[NAD+]] és [[NADP+]] molekulákban).

Amennyiben erősen kötődik az enzimhez, prosztetikus csoportnak nevezzük. Gyakori azonban, hogy egy organikus vegyület csak lazán kapcsolódik, és könnyen leválik a fehérjéről, ezeket a szakirodalom koenzimnek nevezi. A koenzimek, fogalmazzunk így, "praktikusabbak" az élővilágban, ugyanis a nem fehérje természetű rész többféle fehérjéhez is képes kapcsolódni, így többféle enzim alkotójává válhat. (A NADH-t nagyjából 700 különböző ismert enzim használja).

Koenzimek pl.: NAD+, FAD, citokrómok, liponsav

Csoportosításuk a katalizált kémiai reakciók alapján is történhet:

 • transzferázok: fontos kémiai csoport átvitele egyik vegyületről a másikra
 • oxidoreduktázok: oxigénfelvételt, hidrogén- ill. elektronátvitelt katalizálnak
 • hidrolázok: hidrolitikus bontás
 • izomerázok: izomerképződés elősegítése
 • ligázok: bioszintézisek katalizálása (kovalens kötések létrehozásával)
 • liázok: nem hidrolitikus bontás

Az enzimek felhasználása: az enzimek nem csak a zsírok, fehérjék és szénhidrátok lebontásában (emésztés) vesznek részt, hanem építő folyamatokban, valamint az immunrendszer működésében is. Ez utóbbiban több szinten is: enzimekegyrészt a bőrfelszínen nem csak a savköpeny igyekszik a támadó kórokozókat elpusztítani, hanem az ott lévő enzimek is károsítják azokat és toxinjaikat. Ezek a védő enzimek a testnyílásoknál is megtalálhatók (pl. a lizozim a nyálban, könnyben, légutakban). Másrészt viszont a szervezetbe mégis bejutott kórokozók elpusztításában is aktív szerepük van azok burkának feloldása, „kilyuggatása" által.
A hétkönapi életben is használunk enzimeket, például a mosó- és mosogatószerekben zsír- és szénhidrátbontó enzimek teszik könnyebbé a foltok és szennyeződések eltávolítását. A kontaktlencse tisztító folyadékokban enzimek tisztítják meg a lencséket a fehérjéktől, ezzel előzve meg a fertőzéseket.A gyógyszeriparban enzimeket használnak egyes antibiotikumok előállítására.Élelmiszeripari felhasználásuk is elterjedt. Pékáruk, sajtok, tejtermékek gyártásánál van fontos szerepük.(részlet: az Élet és tudomány – A sejt és működése c. cikkből)